单选题-单选 适中0.65 引用5 组卷273
为了找到性能优异的α-淀粉酶，科研人员从世界各地的微生物中鉴别出多种不同结构和性能的α-淀粉酶，其活性部位的氨基酸序列比较如下表所示。表中数据可作为生物进化的哪类证据（ ）
微生物名称 | α-淀粉酶活性部位氨基酸序列 | 性能 |
黑曲霉 | ··DVVANH···GEV···NHD··· | 来自温带土壤，常温催化 |
假交替单胞菌 | ··DVVINH···GEA···NHD··· | 来自北极海底，低温催化 |
酵母菌 | ···DGVFGH···GYG···NHD··· | 来自温带海洋，常温催化 |
解淀粉芽孢杆菌 | ···DVVLNH···GIW···HFN··· | 来自热带土壤，高温催化 |
| A．比较解剖学 | B．胚胎学 |
| C．细胞生物学 | D．分子生物学 |
2023高二上·浙江宁波·竞赛
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α-淀粉酶催化淀粉生成麦芽糖直至葡萄糖的反应，一些具有独特性能（如低温催化）的α-淀粉酶在食品、日用品等多个工业领域中具有重要用途。
(1)为了找到性能优异的α-淀粉酶，科研人员从世界各地的微生物中鉴别出多种不同结构和性能的α-淀粉酶，其活性部位的氨基酸序列比较如表1所示。表中数据可作为生物进化的______ 证据。
(2)为了比较不同来源淀粉酶的活性，科研人员设计了如下所示的实验。试在表格2中的①②③处填写相应的数值。
(3)科研人员挑选表1中假交替单胞菌的α-淀粉酶基因Amy3与质粒pET-22b连接，并转入大肠杆菌中表达。根据图1所示信息，质粒应用限制酶____________ 切开。
(4)已知大肠杆菌不能分泌表达出的重组α-淀粉酶，因此分离纯化重组α-淀粉酶的第一步操作应是____________ 。在很多情况下，获得的纯酶还需要固定化，其目的是____________ 。
(5)欲测定重组α-淀粉酶的活性，检测实验结果可选用的试剂是____________ 。
(6)科研人员在调查上述重组α-淀粉酶的最适pH时，使用了三种化学成分不同的pH缓冲液（因为每种缓冲液只能维持有限的pH范围），实验结果如图2所示。试解释在pH为7.5和9.0时实验数据不吻合的原因是____________ 。
(1)为了找到性能优异的α-淀粉酶，科研人员从世界各地的微生物中鉴别出多种不同结构和性能的α-淀粉酶，其活性部位的氨基酸序列比较如表1所示。表中数据可作为生物进化的
| 微生物名称 | α-淀粉酶活性部位氨基酸序列 | 性能 |
| 黑曲霉 | …DVVANH…GEV…NHD… | 来自温带土壤，常温催化 |
| 假交替单胞菌 | …DVVINH…GEA…NHD… | 来自北极海底，低温催化 |
| 酵母菌 | …DGVFGH…GYG…NHD… | 来自温带海洋，常温催化 |
| 解淀粉芽孢杆菌 | …DVVLNH…GIW…HFN… | 来自热带土壤，高温催化 |
| 试剂（mL） | 管号 | 1 | 2 | 3 | 4 |
| 蒸馏水 | 0.4 | 0.4 | 0.4 | ① | |
| 缓冲液 | 0.5 | 0.5 | 0.5 | 0.5 | |
| 淀粉溶液 | 2.0 | 2.0 | 2.0 | 2.0 | |
| 假交替单胞菌提取液 | 0.1 | ||||
| 酵母菌提取液 | 0.1 | ||||
| 解淀粉芽孢杆菌提取液 | ② | ③ | |||
| 总体积 | 3.0 | 3.0 | 3.0 | 3.0 |
(4)已知大肠杆菌不能分泌表达出的重组α-淀粉酶，因此分离纯化重组α-淀粉酶的第一步操作应是
(5)欲测定重组α-淀粉酶的活性，检测实验结果可选用的试剂是
(6)科研人员在调查上述重组α-淀粉酶的最适pH时，使用了三种化学成分不同的pH缓冲液（因为每种缓冲液只能维持有限的pH范围），实验结果如图2所示。试解释在pH为7.5和9.0时实验数据不吻合的原因是
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